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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Biokatalysator</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Biokatalysator</span></h1>

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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Als <b>Biokatalysator</b> bezeichnet man ein <a href="Teilchen" title="Teilchen">Teilchen</a>, das als <a href="Katalysator" title="Katalysator">Katalysator</a> mindestens eine Reaktion beschleunigt. Obwohl der Biokatalysator während der Reaktion chemisch beteiligt ist und dadurch verändert wird, geht er nach Abschluss der Reaktion wieder in seinen Ausgangszustand über, so dass er viele Reaktionszyklen hintereinander <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysieren</a> kann.

</p><p><a href="J%C3%B6ns_Jakob_Berzelius" title="Jöns Jakob Berzelius">Jöns Jakob Berzelius</a> verwendete als erster wissentlich einen Biokatalysator zur <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Enzyme,_Ribozyme_und_Zellen"><span id="Enzyme.2C_Ribozyme_und_Zellen"></span>Enzyme, Ribozyme und Zellen</h2></div>

<p>Meist handelt es sich bei Biokatalysatoren um <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, seltener auch <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozyme</a> oder ganze <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a>.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Enzyme bestehen als <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> aus einer Kette von <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>. Als <a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrat</a> bezeichnet man die Verbindung, die von einem Enzym umgesetzt wird. Als <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a> wird eine Verbindung bezeichnet, die eine enzymatische <a href="Chemische_Reaktion" title="Chemische Reaktion">Reaktion</a> verlangsamt oder unterbindet.

</p><p>Oftmals werden Enzyme im Zuge eines <a href="Protein-Engineering" title="Protein-Engineering">Protein-Engineerings</a> optimiert und auch an ein Trägermaterial gebunden,<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> man bezeichnet einen derartigen Biokatalysator dann als <a href="Immobilisierung_(Biotechnologie)" title="Immobilisierung (Biotechnologie)">immobilisiertes</a> <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">rekombinantes</a> Enzym. Die Vorteile dieser Technik sind, dass der Biokatalysator dann länger stabil bleibt und leichter von dem Reaktionsgemisch wieder entfernt werden kann.

</p><p>Besteht der Biokatalysator aus <a href="Ribonukleotide" title="Ribonukleotide">Ribonukleotiden</a>, dann handelt es sich um eine katalytisch wirksame <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">Ribonukleinsäure</a>, die man funktionell zu den selteneren <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozymen</a> zählt.

</p><p>Biokatalysatoren ermöglichen die <a href="Biochemie" title="Biochemie">biochemischen</a> Reaktionen und <a href="Physiologie" title="Physiologie">physiologischen</a> Prozesse aller <a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>. Ohne Biokatalysatoren wäre das <a href="Leben" title="Leben">Leben</a>, wie wir es auf der <a href="Erde" title="Erde">Erde</a> vorfinden, undenkbar.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

<p>Biokatalysatoren werden aber auch in der organischen Synthese verwendet, da man damit unter vergleichsweise milden Reaktionsbedingungen Produkte mit hoher <a href="St%C3%B6chiometrie#Selektivität" title="Stöchiometrie">Selektivität</a> herstellen kann.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ein weiterer Vorteil von Biokatalysatoren besteht darin, dass man keine <a href="Racemat" title="Racemat">Racemate</a> erhält (die Bildung eines <a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomers</a> ist zumeist stark bevorzugt). Bei einer chemischen <a href="Enantioselektive_Synthese" title="Enantioselektive Synthese">enantioselektiven Synthese</a> werden derart hohe <a href="Enantiomeren%C3%BCberschuss" title="Enantiomerenüberschuss">Enantiomerenüberschüsse</a> in der Regel nicht erreicht.

</p><p>Vorteilhaft ist es, wenn man die Biokatalysatoren <a href="Immobilisierung_(Biotechnologie)" title="Immobilisierung (Biotechnologie)">immobilisiert</a>. So lassen sich beispielsweise <a href="Alkoholdehydrogenase" title="Alkoholdehydrogenase">Alkoholdehydrogenasen</a> (ADH) mit ihren Coenzymen wie <a href="NADPH" class="mw-redirect" title="NADPH">NADPH</a>/<a href="NADH" class="mw-redirect" title="NADH">NADH</a> zusammen mit Pufferkomponenten einfach und kostengünstig auf Superabsorberpolymere (SAP) immobilisieren. Die Reduktion von prochiralen <a href="Keton" class="mw-redirect" title="Keton">Ketonen</a> erfolgt in wässrigem <a href="Isopropylalkohol" class="mw-redirect" title="Isopropylalkohol">Isopropylalkohol</a> (IPA) bei Raumtemperatur. Cofactorregenerierung erfolgt über IPA. Nach einfacher Abtrennung des Immobilisats erhält man in guten Ausbeuten und hohen Enantiomerenreinheiten die chiralen Alkohole. Vorteilhaft ist auch, das der immobilisierte Katalysator stabil ist und mehrfach wieder verwendet werden kann.<sup id="cite_ref-DOI10.1007/s10529-009-0062-x_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1007/s10529-009-0062-x-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Für industrielle Zwecke eingesetzte Biokatalysatoren sind z. B. <a href="Lipasen" title="Lipasen">Lipasen</a>, <a href="Esterase" class="mw-redirect" title="Esterase">Esterasen</a>, <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a>, <a href="Amylasen" title="Amylasen">Amylasen</a> und <a href="Oxidase" class="mw-redirect" title="Oxidase">Oxidasen</a>. Dabei werden die Biokatalysatoren nicht nur in wässrigen Reaktionsmedien (<a href="Puffer_(Chemie)" title="Puffer (Chemie)">Puffer</a>) eingesetzt, sondern sind auch in organischen Lösungsmitteln aktiv. Seit Mitte der 1980er ist auch bekannt, dass man Biokatalysatoren in überkritischen Flüssigkeiten einsetzen kann.

</p><p>Ein Beispiel für einen Biokatalysator ist <a href="Chymotrypsin" class="mw-redirect" title="Chymotrypsin">Chymotrypsin</a>, der die Spaltung von Eiweißketten katalysiert. Im Labor wäre dafür konzentrierte Salzsäure bei Siedetemperatur nötig.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">A. S. Bommarius, J. K. Blum, M. J. Abrahamson: <i>Status of protein engineering for biocatalysts: how to design an industrially useful biocatalyst.</i> In: <i>Current opinion in chemical biology.</i> Band 15, Nummer 2, April 2011, S. 194–200, <a href="https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2010.11.011" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.cbpa.2010.11.011">doi:10.1016/j.cbpa.2010.11.011</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21115265?dopt=Abstract">PMID 21115265</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">L. R. Jarboe, L. A. Royce, P. Liu: <i>Understanding biocatalyst inhibition by carboxylic acids.</i> In: <i>Frontiers in microbiology.</i> Band 4, 2013, S. 272, <a href="https://doi.org/10.3389/fmicb.2013.00272" class="extiw external" title="doi:10.3389/fmicb.2013.00272">doi:10.3389/fmicb.2013.00272</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24027566?dopt=Abstract">PMID 24027566</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3760142/">PMC 3760142</a> (freier Volltext).</span>

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<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">L. Fernández-Arrojo, M. E. Guazzaroni, N. López-Cortés, A. Beloqui, M. Ferrer: <i>Metagenomic era for biocatalyst identification.</i> In: <i>Current Opinion in Biotechnology.</i> Band 21, Nummer 6, Dezember 2010, S. 725–733, <a href="https://doi.org/10.1016/j.copbio.2010.09.006" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.copbio.2010.09.006">doi:10.1016/j.copbio.2010.09.006</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20934867?dopt=Abstract">PMID 20934867</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">M. Wang, T. Si, H. Zhao: <i>Biocatalyst development by directed evolution.</i> In: <i><a href="Bioresource_Technology" title="Bioresource Technology">Bioresource Technology</a>.</i> Band 115, Juli 2012, S. 117–125, <a href="https://doi.org/10.1016/j.biortech.2012.01.054" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.biortech.2012.01.054">doi:10.1016/j.biortech.2012.01.054</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22310212?dopt=Abstract">PMID 22310212</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3351540/">PMC 3351540</a> (freier Volltext).</span>

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<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">G. E. Jeromin und M. Bertau: <i>Bioorganikum – Praktikum der Biokatalyse</i>. Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 3-527-31245-5</span>

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<li id="cite_note-DOI10.1007/s10529-009-0062-x-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-DOI10.1007/s10529-009-0062-x_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">G. Jeromin: <i>Superabsorbed alcohol dehydrogenase—a new catalyst for asymmetric reductions.</i> In: <i>Biotechnology Letters.</i> 2009, Band 31, Nummer 11, S. 1717–1721 <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s10529-009-0062-x">10.1007/s10529-009-0062-x</a></span>.</span>

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<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">James Darnell, Harvey F. Lodish, Lothar Träger: <cite style="font-style:italic">Molekulare Zellbiologie</cite>. 2. Auflage. De Gruyter, Berlin [u. a.] 1996, ISBN 3-11-014460-3.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Biokatalysator&rft.au=James+Darnell%2C+Harvey+F.+Lodish%2C+Lothar+Tr%C3%A4ger&rft.btitle=Molekulare+Zellbiologie&rft.date=1996&rft.edition=2&rft.genre=book&rft.isbn=3110144603&rft.place=Berlin+%5Bu.+a.%5D&rft.pub=De+Gruyter" style="display:none"> </span></span>

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</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

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